Ответы к тестам НМО: "Ферменты. Медицинские аспекты энзимологии"

1. Активность фермента определяется по:

1) снижению [S] или увеличению [Р];+
2) снижению концентрации метаболитов;
3) увеличению [S] и [Р];
4) увеличению [S] и метаболитов реакции;
5) уменьшению [Р] и [S].

2. Активность ферментов

1) не изменяется при отклонении рН от оптимальной величины в обе стороны;
2) снижается при отклонении рН от оптимальной величины в обе стороны;+
3) снижается только при снижении величины рН;
4) снижается только при увеличении величины рН;
5) увеличивается при отклонении рН от оптимальной величины в обе стороны.

3. Активность ферментов при изменении температуры изменяется

1) колоколообразно;+
2) обратно пропорционально;
3) прямо пропорционально;
4) прямолинейно;
5) случайным образом.

4. Активный центр сложного фермента – это

1) пространственная конфигурация аминокислот, азотистых оснований и витаминов;
2) структура из аминокислот и кофермента, взаимодействующая с эффектором;
3) структура, связывающая субстрат;+
4) уникальная конфигурация из аминокислот и кофактора;+
5) уникальная конфигурация из нуклеотидов, комплементарная субстрату.

5. Алкогольдегидрогеназа, взаимопревращающая альдегид и спирт, является примером специфичности фермента к субстрату по

1) его физико-химическим свойствам;
2) пространственной конфигурации;
3) форме молекулы;
4) химической группе;+
5) химической связи.

6. В качестве конкурентного ингибитора для блокады синтеза фолиевой кислоты бактериями и получения лечебного эффекта используют

1) пара-аминобензойную кислоту;
2) пара-аминосалициловую кислоту;
3) сульфаниламиды;+
4) сульфат меди;
5) фосфоаденозинфосфосульфат.

7. В качестве небелкового фрагмента сложных ферментов могут выступать:

1) ФАД;+
2) гем;+
3) железо;+
4) пиридоксальфосфат;+
5) селен.+

8. В случае ингибирования цитохромоксидазы дыхательной цепи угарным газом имеет место

1) аллостерическое ингибирование;
2) белок-белковое взаимодействие;
3) диссоциация на протомеры;
4) конкурентное ингибирование;
5) неконкурентное ингибирование.+

9. В формировании активного центра фермента могут участвовать:

1) NН2-группы лизина, аргинина;+
2) ОН-группы треонина, тирозина;+
3) СН3-группы группы остатков валина;+
4) СООН-группы аспартата, глутамата;+
5) ароматические группы фенилаланина.+

10. Единица активности фермента "катал" отражает

1) активность фермента, которая обеспечивает превращение 1 моля субстрата за 1 минуту;
2) активность фермента, которая обеспечивает превращение 1 моля субстрата за 1 секунду;+
3) активность фермента, которая позволяет превращать субстрат в продукт реакции;
4) количество продукта, образованного в данной реакции за определенное время;
5) количество субстрата, израсходованного на образование продукта реакции.

11. Если активность фермента в крови снижается при заболевании органа, то такое состояние называется

1) вторичная энзимопатия;+
2) вторичная энзимотерапия;
3) первичная энзимопатия;
4) энзимодиагностика;
5) энзимотерапия.

12. Если субстрат фермента и ингибитор имеют сходное строение, то имеет место

1) аллостерическая активация;
2) ковалентная модификация;
3) конкурентное ингибирование;+
4) неконкурентное ингибирование;
5) необратимое ингибирование.

13. Изоферменты характеризуются тем, что:

1) катализируют одну и ту же реакцию;+
2) катализируют разные реакции;
3) могут иметь разную молекулярную массу;+
4) отличаются по величинам Кm и Vmaх;+
5) часто состоят из нескольких субъединиц.+

14. Использование лекарственных препаратов в энзимотерапии основано на том, что они могут быть

1) блокируют гормональные рецепторы;
2) избирательно влияют на транскрипцию генов;
3) конкурентными ингибиторами ферментов;+
4) факторами, денатурирующими ферменты;
5) являются предшественниками коферментов.

15. К наследственным энзимопатиям относится

1) алкогольный гепатит;
2) пернициозная анемия;
3) серповидноклеточная анемия;
4) фенилкетонурия;+
5) эндемический зоб.

16. К наследственным энзимопатиям относится

1) алкогольный панкреатит;
2) альбинизм;+
3) болезнь бери-бери;
4) пеллагра;
5) серповидноклеточная анемия.

17. К характеристикам изоферментов относятся:

1) катализируют одну и ту же реакцию;+
2) катализируют разные реакции;
3) отличаются по величинам Кm и Vmax;+
4) отличаются по структуре и физико-химическим свойствам;+
5) являются генетически детерминированными молекулярными формами ферментов.+

18. Кm соответствует концентрации субстрата, при которой скорость реакции соответствует

1) 1/2 Vmaх;+
2) 1/3 Vmaх;
3) 1/4 Vmaх;
4) 1/6 Vmaх;
5) Vmaх.

19. Каталитическую специфичность действия ферментов характеризует способность

1) изменять направление реакции;
2) катализировать только одну определенную реакцию;+
3) катализировать энергетически невозможные реакции;
4) одновременно превращать несколько молекул субстрата;
5) превращать группу разных субстратов.

20. Конкурентный ингибитор

1) имеет сходство с аллостерическими эффекторами;
2) контактирует с каталитическим участком фермента;
3) присоединяется к участку, расположенному вне активного центра;
4) связывается с аллостерическим центром фермента;
5) соединяется с субстрат-связывающим участком.+

21. Критерием повреждения кардиомиоцитов является повышение в сыворотке крови активности

1) альфа-амилазы;
2) креатинфосфокиназы МВ;+
3) лактатдегидрогеназы-5;
4) холинэстеразы;
5) щелочной фосфатазы.

22. Определение в крови ферментов клеточного метаболизма используется для

1) диагностики повреждения клеток;+
2) измерения энзимосинтезирующей способности клеток;
3) обнаружения наличия токсинов в организме;
4) определения скорости внутриклеточных процессов;
5) оценки секретирующей способности органа.

23. Оптимальная температура действия фермента

1) для большинства ферментов равна 25°С;
2) зависит от условий окружающей среды;
3) как правило, соответствует температуре тела;
4) обеспечивает его максимальную активность;+
5) снижает энергию активации.

24. Понятие активности фермента включает в себя

1) количество имеющегося субстрата реакции;
2) скорость накопления продукта реакции;+
3) скорость синтеза фермента в рибосоме;
4) способность взаимодействовать с группой субстратов;
5) чувствительность к рН.

25. Понятие групповой специфичности фермента к субстрату подразумевает

1) возможность фермента образовать разные продукты из одного субстрата;
2) наличие у фермента нескольких схожих субстратов;+
3) наличие у фермента определенной химической группы в активном центре;
4) объединение нескольких ферментов в одну группу по происхождению;
5) способность группы ферментов воздействовать на один субстрат.

26. Правильным утверждением, отражающим влияние температуры на активность фермента, является

1) инактивация ферментов при достижении температуры 60°С;+
2) непрерывное повышение скорости реакции в 2 раза при нагревании на каждые +10°С;
3) полная инактивация любого фермента при 40°С;
4) разрушение фермента при охлаждении раствора до 5°С;
5) снижение скорости реакции при нагревании от 25°С до 45°С.

27. При ингибировании циклооксигеназы, фермента синтеза простагландинов, ацетилсалициловой кислотой имеет место

1) аллостерическое ингибирование;
2) конкурентное ингибирование;
3) необратимое ингибирование;+
4) обратимое ингибирование;
5) смешанное ингибирование.

28. При ингибировании цитохромоксидазы дыхательной цепи цианидами имеет место

1) аллостерическое ингибирование;
2) ковалентная модификация;
3) конкурентное ингибирование;
4) необратимое ингибирование;+
5) обратимое ингибирование.

29. При необратимом ингибировании молекула ингибитора

1) образует слабые связи в аллостерическом центре;
2) по конфигурации похожа на субстрат;
3) присоединяется только к активному центру;
4) связана с ферментом ковалентными связями;+
5) является производным витамина.

30. При оптимальном значении рН

1) активность фермента максимальна;+
2) заряд молекулы фермента равен нулю;
3) нарушается третичная структура фермента;
4) ферменты группируются в неактивный комплекс;
5) ферменты не чувствительны к ингибиторам.

31. При первичной энзимопатии причиной снижения ферментативной активности является

1) вирусная инфекция;
2) заболевание соответствующего органа;
3) ингибирование рибосомального синтеза;
4) наследственный дефект фермента;+
5) применение лекарственных средств.

32. При фенилкетонурии снижена активность фермента

1) δ-аминолевулинатсинтаза;
2) гидроксифенилаланинтрансаминаза;
3) гомогентизатдиоксигеназа;
4) тирозингидроксилаза;
5) фенилаланинмонооксигеназа.+

33. Примером абсолютной специфичности фермента к субстрату служит

1) алкогольдегидрогеназа;
2) гексокиназа;
3) лактатдегидрогеназа;
4) уреаза;+
5) химотрипсин.

34. Примером изоферментов являются:

1) креатинкиназа;+
2) лактатдегидрогеназа;+
3) миоглобин;
4) пируватдегидрогеназа;
5) химотрипсин.

35. Причиной вторичной энзимопатии является

1) внутриклеточный ацидоз;
2) воздействие эффекторов на аллостерический центр фермента;
3) нарушение кровоснабжения тканей;
4) низкое поступление в организм углеводов;+
5) снижение усвоения микроэлементов и витаминов.

36. Причиной наследственных энзимопатий является

1) влияние ингибиторов на фермент;
2) воздействие белков теплового шока;
3) изменение первичной структуры фермента;+
4) нарушение усвоения витаминов и микроэлементов;
5) недостаточность гормонов, регулирующих активность фермента.

37. Скорость большинства химических реакций при повышении температуры

1) не меняется при изменении температуры;
2) резко уменьшается при повышении температуры на 10°С;
3) увеличивается в 2-4 раза при повышении температуры на каждые 10°С;+
4) увеличивается в 8 раз при повышении на каждые 10°С;
5) уменьшается в 2-4 раза при повышении температуры на 10°С.

38. Скорость ферментативной реакции при увеличении концентрации субстрата в растворе

1) в начале быстро возрастает, но потом резко снижается;
2) непрерывно возрастает;
3) непрерывно снижается;
4) постоянная с течением времени;
5) растет до определенного уровня, потом не изменяется.+

39. Специфичность фермента для конкретного субстрата зависит от

1) количества субстрата в растворе;
2) конфигурации активного центра;+
3) наличия аллостерического участка;
4) наличия кофермента в активном центре;
5) температуры.

40. Термином "первичная энзимопатология" пользуются, если какой-либо фермент

1) изменяет активность при патологии;
2) используется в методологии лабораторных анализов;
3) определяется для диагностики патологий;
4) применяется для лечения патологий;
5) является причиной патологии.+

41. Ферменты ускоряют химические реакции благодаря

1) низкой специфичности;
2) повышению энергии реагирующих веществ;
3) снижению энергии активации;+
4) увеличению доли активированных молекул;
5) уменьшению силы отталкивания молекул.

42. Ферменты – это

1) биологические катализаторы белковой природы;+
2) витамины, участвующие в обменных процессах;
3) высокомолекулярные вещества, ускоряющие протекание реакций;+
4) гликолипиды, участвующие в биохимических превращениях;
5) ингибиторы химических реакций разной природы.

43. Функцией активного центра фермента является

1) взаимодействие с эффекторами, регулирующими активность фермента;
2) низкоаффинное узнавание субстрата;
3) повышение сродства между ферментом и продуктом реакции;
4) специфическое взаимодействие с неконкурентными ингибиторами активности фермента;
5) специфическое узнавание субстрата и участие в ферментативном катализе.+

44. Холофермент представляет собой

1) комплекс белковой части и кофактора;+
2) металлсодержащую белковую субъединицу;+
3) набор неорганических и органических молекул;
4) фермент, имеющий 2 активных центра;
5) фермент, состоящий из двух субъединиц.

45. Холоферменты могут включать в свой состав:

1) гем;+
2) ионы металлов;+
3) производное витамина;+
4) углеводную часть;
5) холестерин.

46. Энергия, необходимая для достижения переходного состояния называется

1) энергия активации;+
2) энергия ионизации;
3) энергия механическая;
4) энергия покоя;
5) энергия химической связи.